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sabato 15 giugno 2013

Le curve di legame per l’ossigeno della mioglobina e della emoglobina

Come saprete dall'annuncio del Carnevale della Chimica, la prossima edizione sarà dedicata al legame tra chimica e matematica. A proposito di questo legame, oggi propongo una sorta di "guest post" di Sergio Barocci, dell'associazione Chimicare, che mi ha gentilmente inviato nei giorni scorsi e che ospito molto volentieri su DropSea. Poiché l'articolo che Sergio mi ha inviato è lungo 16 pagine, ricco di immagini e formule, chimiche e matematiche, vi propongo una introduzione, mentre il resto potrete leggerlo su issuu o nel "widget" in fondo al post.
Buona lettura!

La matematica viene da sempre considerata un valido strumento specialmente nel campo della chimica, della fisica e della biologia allo scopo di quantificare e razionalizzare ipotesi formulate sulla base di osservazioni sperimentali. In questo modo, fenomeni reali presentati attraverso funzioni, equazioni, logaritmi ecc., relazionati sulla base di nozioni chimiche, fisiche o biologiche, possono essere presentati con utili modelli matematici.
Nel ventesimo secolo, la maggior parte delle connessioni o delle interazioni tra la matematica e la chimica ma in particolar modo tra la matematica e la biochimica sono state affrontate da molti ricercatori per risolvere alcuni concetti in maniera tale che determinate interpretazioni e/o la soluzione di processi biologici potesse avvenire con configurazioni, strutture e/o modelli.
Alcuni esempi di queste interazioni sono rappresentate dallo studio della combinazione reversibile tra proteine (P) (enzima, recettore, trasportatore) e ligandi (L) (substrato, ormone, molecole) come base della funzione di molte proteine; interazioni in genere governate da un equilibrio chimico mediante la legge dell'azione di massa:

Bibliografia essenziale:
Kendrew J.C. (1961). The Three-Dimensional Structure of a Protein Molecule, Scientific American, 205 (6) 96-110. DOI:
Perutz M.F. (1978). Hemoglobin Structure and Respiratory Transport, Scientific American, 239 (6) 92-125. DOI:
Monod J., Wyman J. & Changeux J.P. (1965). On the nature of allosteric transitions: A plausible model, Journal of Molecular Biology, 12 (1) 88-118. DOI:

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